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西湖大學再次公布新冠病毒最新研究成果

發布時間:2020/2/21編輯:Ma Liang 人氣:2365


  【阿儀網 實驗室動態】數小時之前,中國科學院微生物研究所在國家微生物科學數據中心與社會廣大科技工作者共享了2019新型冠狀病毒蛋白(S蛋白)受體結合區域(RBD)和人受體ACE2復合物2.5埃分辨率晶體結構,首次揭示S蛋白如何與受體ACE2在原子層面相互作用. 微生物國家科學數據中心編號:NMDCS0000001。

  冠狀病毒(Coronaviruses,CoV)屬于尼多病毒目冠狀病毒科,為有包膜的單股、正鏈RNA病毒,分為α,β和γ三個屬。冠狀病毒粒子呈球形或不規則形,有囊膜,大小為80-120 nm。其基因組的5'端帶有帽子結構,其后包含6-10個開放閱讀框(Open reading frames,ORFs)。占據基因組2/3的第一個閱讀框編碼復制酶,基因組的另1/3主要編碼結構蛋白,一般包括纖突蛋白(spike,S)、小包膜蛋白(envelope,E)、囊膜蛋白(membrance,M)、核蛋白(nucleocapsid,N)。E蛋白和M蛋白主要參與病毒的裝配過程,N蛋白包裹基因組形成核蛋白復合體,
  冠狀病毒主要通過刺突糖蛋白(Spike glycoprotein, S glycoprotein)與宿主細胞受體結合介導病毒的入侵并決定病毒組織或宿主嗜性。刺突糖蛋白(S蛋白)是一類很大的三聚體跨膜糖蛋白,其在病毒表面形成特殊的花冠結構,冠狀病毒因此而得名。S蛋白可識別宿主細胞受體并介導膜融合,對于病毒顆粒進入細胞至關重要,是病毒感染宿主細胞的關鍵因子。2019-nCoV和2003年的SARS病毒一樣,都是通過識別人類宿主的ACE2蛋白從而進入細胞的,尤其是,S蛋白結構域的細胞受體結合區(Receptor binding domain,RBD)直接參與了宿主受體的識別,該區域的氨基酸變異會導致病毒的種屬嗜性和感染特性的變化。因此,獲取2019-nCoV的S蛋白與ACE2蛋白的復合物結構,將有助于理解新冠病毒對比SARS病毒與ACE2結合的差異,以及2019-nCoV 的S蛋白與ACE2 結合時的存在狀態,因此,2019-nCoV的S蛋白與ACE2蛋白的復合物結構為進一步精確地疫苗設計以及抗病毒藥物的發現提供了重要的結構生物學基礎。

  此前,美國德克薩斯大學奧斯汀分校Jason S. McLellan研究組在Science雜志正式發表文章,他們利用冷凍電鏡技術分析了2019-nCoV表面S蛋白的近原子結構(Science率先發布新冠病毒刺突蛋白電鏡結構)。于此同時,西湖大學周強實驗室利用冷凍電鏡技術成功解析此次新冠病毒的受體ACE2的全長結構,這是世界上首次解析出ACE2的全長結構。然而,雖然曾有研究解析出ACE2的一個胞外結構域與SARS病毒S蛋白形成的復合物的三維結構,但2019-nCoV的S蛋白與ACE2蛋白的復合物結構至今尚未被報道。ACE2到底在細胞膜上是以什么狀態存在?新冠病毒對比SARS病毒與ACE2結合有何異同?獲取ACE2的全長蛋白及其與S蛋白的復合物結構,將大大有助于解答上述疑問。

  2020年2月20日,中國科學院微生物研究所在線共享了2019新型冠狀病毒蛋白(S蛋白)受體結合區域(RBD)和人受體ACE2復合物2.5埃分辨率晶體結構。這是研究者首次揭示2019-CoV的S蛋白如何與受體ACE2在原子層面相互作用(微生物國家科學數據中心編號:NMDCS0000001)。
  值得一提的是,2020年2月18日,清華大學生命學院王新泉課題組和醫學院張林琦課題組緊密合作,利用X射線衍射技術,解析了新型冠狀病毒(2019-nCoV)表面刺突糖蛋白受體結合區(receptor-binding domain, RBD)與人受體ACE2蛋白復合物的晶體結構,準確定位出新冠病毒RBD和受體ACE2的相互作用位點,闡明了新冠病毒刺突糖蛋白介導細胞侵染的結構基礎及分子機制,從而為治療性抗體藥物開發以及疫苗的設計奠定了堅實的基礎。這一重要研究成果已經投稿預印版平臺bioRxiv。

  另據悉,西湖大學周強教授團隊成功解析出細胞表面受體ACE2全長蛋白與新冠病毒RBD的復合物的電鏡結構,相關結果發布在印版平臺bioRxiv。三個獨立團隊都選擇在第一時間將其復合物的原子坐標向全社會公布,以提高其可能的利用率。

  總體而言,ACE2全長結構的解析,將有助于理解冠狀病毒進入靶細胞的結構基礎和功能特征,對發現和優化阻斷進入細胞的抑制劑有重要作用這一研究發現為進一步解析全長ACE2和新冠病毒的S蛋白復合物的三維結構奠定了基礎。而這個工作本身為理解新冠病毒侵染細胞提供了很多有趣的線索。比如,ACE2的二聚體與新冠病毒S蛋白的三聚體是否可以發生更高層級的交聯,從而促進病毒與宿主細胞膜的融合或者內吞?

  另外作者們通過生物物理以及結構方面的證據發現,SARS-CoV-2的S蛋白結合人體ACE2(宿主細胞受體血管緊張素轉化酶2)的親和力要遠高于SARS-CoV的S蛋白,解釋了新型冠狀病毒傳染性之強的主要原因。


微信號:ayiwangapp17

(來源: 公眾號 細胞世界 )

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